海州香薷金属硫蛋白（EhMT1）的原核表达、纯化

论文发布时间：[2010-03-02] 范文大全编辑：Voive.net

所有作者：王娟王桂萍张红生夏妍沈振国

作者单位：南京农业大学生命科学学院

论文摘要：为研究耐铜植物—海州香薷金属硫蛋白(EhMT１)的结构与功能，本研究运用分子生物学方法构建p GEX-２T-EhMT１重组表达载体，转化大肠杆菌BL２１(DE３)后表达得到大小为３３kDa左右的融合蛋白GST-EhMT１，与预期结果一致。对融合蛋白诱导表达的温度、时间、IPTG诱导浓度等条件进行了优化，成功构建了能大量可溶性表达GST-EhMT１的优良的原核表达体系。融合蛋白经大量诱导表达，GST-Sepharose亲和层析纯化后，每升菌液获得的可溶性融合蛋白高达７０ mg。用纯化的融合蛋白免疫纯种新西兰雄兔，制备的抗血清通过间接ELISA 检测到较高的多克隆抗体效价。蛋白质印迹结果显示，利用纯化的蛋白质制备的兔抗血清可以很好地和所表达的蛋白质带特异性结合。

关键词：金属硫蛋白原核表达融合蛋白抗血清

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